English version

Formularz logowania

zarejestruj się


Drukuj

I. Zhukov, A. Ejchart

Spektroskopia NMR w proteomice strukturalnej: wyznaczanie struktur białkowych

za pomocą spektroskopii NMR (j. ang.)

Polimery 2003, nr 1, 28


Streszczenie

Przedyskutowano zalety i wady spektroskopii NMR w zastosowaniu do badań struktur białkowych. Postęp w dziedzinach budowy spektrometrów NMR metod pomiarowych oraz znakowania izotopowego spowodował w ostatnich latach bardzo szybki wzrost liczby struktur białek scharakteryzowanych metodą spektroskopii NMR. Struktury te wyznacza się na podstawie określonych doświadczalnie więzów strukturalnych. Dane dotyczące więzów krótkiego zasięgu – odległości i kąty dwuścienne (torsyjne) – choć zawierają cenne informacje i są wykorzystywane od dawna, cechuje niedokładność szybko rosnąca z odleglością, gdy kolejne więzy slużą do określenia wzajemnego ułożenia odległych fragmentów cząsteczki. Dlatego też więzy dalekiego zasięgu, otrzymywane z resztkowych sprzężeń dipolowych i parametrów relaksacyjnych podczas anizotropowej reorientacji cząsteczkowej, stanowią cenne uzupełnienie więzów krótkiego zasięgu.


Słowa kluczowe: spektroskopia NMR, struktury białek w roztworach, więzy strukturalne NMR

I. Zhukov, A. Ejchart (705.7 KB)
Spektroskopia NMR w proteomice strukturalnej: wyznaczanie struktur białkowych za pomocą spektroskopii NMR (j. ang.)