English version

Formularz logowania

zarejestruj się


Drukuj

J. Dziuba, M. Niklewicz, A. Iwaniak, M. Darewicz, P. Minkiewicz

Właściwości strukturalne bioaktywnych fragmentów uwalnianych z wybranych

białek zwierzęcych w wyniku ich proteolizy (j. ang.)

Polimery 2005, nr 6, 424


DOI: dx.doi.org/10.14314/polimery.2005.424


Streszczenie

Przedstawiono wyniki komputerowej symulacji rozmieszczenia biologicznie aktywnych fragmentów oraz wiązań peptydowych podatnych na działanie endopeptyzad o określonej specyficzności, przewidywania zawartości struktur drugorzędowych oraz indeksu hydropatii. Najczęściej występującym motywem strukturalnym wśród bioaktywnych peptydów wraz z otoczeniem jest struktura b-harmonijkowa. Nie stwierdzono dominującego udziału żadnej ze struktur drugorzędowych w bioaktywnych peptydach występujących w sekwencjach badanych białek zwierzęcych. Średnie wartości indeksu hydropatii wskazują, że zarówno bioaktywne fragmenty uwolnione in silico z sekwencji wybranych białek zwierzęcych przez enzymy proteolityczne, jak i ich otoczenie są hydrofilowe. Wyniki badań sugerują, że rozmieszczenie bioaktywnych peptydów sprzyja ich uwalnianiu przez enzymy proteolityczne.


Słowa kluczowe: białka, indeks hydropatii, bioaktywne peptydy, proteoliza, struktura drugorzędowa, komputerowa analiza sekwencji
J. Dziuba, M. Niklewicz, A. Iwaniak, M. Darewicz, P. Minkiewicz (1.54 MB)
Właściwości strukturalne bioaktywnych fragmentów uwalnianych z wybranych białek zwierzęcych w wyniku ich proteolizy (j. ang.)